Purificação e caracterização da enzima LACASE obtida de cultura submersa de Pleurotus ostreatus
Resumo
A solução de enzima bruta obtida das culturas de Pleurotus ostreatus foi purificada utilizando fracionamento com sulfato de amônio e cromatografia em Sephadex G-75. A temperatura ótima, o pH e a estabilidade térmica da enzima foram determinados em solução semi purificada. A atividade inicial da enzima sofreu redução da ordem de 38,3% depois de 10 minutos de incubação a 50ºC. Nas temperaturas de 20 a 30ºC a perda de atividade foi da ordem de 0,1 e 0,3 respectivamente. Após 20 min de incubação a enzima conservada nestas temperaturas demonstrou uma estabilização na sua atividade. O máximo de atividades observado foi nos pH 5,0 e 9,0, indicando a presença de duas isoenzimas. As isoenzimas foram separadas pelo processo eletroforético em gel de poliacrilamida.
